FORMAÇÃO / INFORMAÇÃO
O primeiro trabalho era da equipa de Stanley Prusiner, o cientista que descobriu as proteínas infecciosas, ou priões, e ganhou por isso o Prémio Nobel da Medicina em 1997. Agora, a equipa de Martin Hallbeck, da Universidade de Linköping, na Suécia, conseguiu observar, nas suas experiências, como é que essas proteínas se transmitem entre neurónios.
A doença de Alzheimer provoca a deterioração progressiva e irreversível das funções cognitivas, como a memória, a linguagem e o pensamento. Embora nalgumas famílias seja hereditária, 90% dos casos não têm causas identificadas. Atinge mais de 90 mil portugueses, segundo a associação Alzheimer Portugal.
A doença caracteriza-se sobretudo pela formação de placas no cérebro, compostas pela proteína beta-amilóide, que cria agregados tóxicos à volta dos neurónios. Debate-se há anos se a beta-amilóide é a causa ou a consequência da doença.
Mas na semana passada a equipa de Prusiner avançou na compreensão da Alzheimer: propôs, na revista Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), que os depósitos de beta-amilóide são priões.
A história dos priões está ligada às encefalopatias espongiformes, como a doença das vacas loucas e a Creuzfeldt-Jakob, a sua equivalente humana. Prusiner, da Universidade da Califórnia, propôs que estas doenças tinham uma causa infecciosa - mas que não se deviam nem a bactérias nem a vírus. Eram proteínas capazes de se replicarem, mesmo sem terem material genético, a que chamou priões. Nas encefalopatias espongiformes, Prusiner mostrou que os priões de uma certa proteína no cérebro (a PrP) conseguiam converter a sua congénere normal e originar as encefalopatias espongiformes. Durante anos, viu a proposta recusada pela comunidade científica, mas valeu-lhe o Nobel.
No artigo na PNAS, a equipa de Prusiner quis saber se na doença de Alzheimer, na qual também está envolvida uma proteína, ocorria o mesmo. Os cientistas injectaram acumulações de beta-amilóide no cérebro de ratinhos geneticamente predispostos para a Alzheimer. Ao fim de uns meses não só verificaram que os depósitos tinham aumentado como se tinham propagado a todo o cérebro dos animais. Essa disseminação é dos primeiros passos da doença. Com esta mudança de paradigma face à Alzheimer, dizia a equipa, talvez se desvendem os seus mecanismos, para a propagação dos priões.
Agora, a equipa de Martin Hallbeck relata na última edição da revista The Journal of Neuroscience como conseguiu provar que pequenos agregados (oligómeros) de beta-amilóide se propagam de neurónio para neurónio - "algo que muitos investigadores tentaram fazer antes, mas não conseguiram", diz Hallbeck, num comunicado da sua universidade
A doença de Alzheimer provoca a deterioração progressiva e irreversível das funções cognitivas, como a memória, a linguagem e o pensamento. Embora nalgumas famílias seja hereditária, 90% dos casos não têm causas identificadas. Atinge mais de 90 mil portugueses, segundo a associação Alzheimer Portugal.
A doença caracteriza-se sobretudo pela formação de placas no cérebro, compostas pela proteína beta-amilóide, que cria agregados tóxicos à volta dos neurónios. Debate-se há anos se a beta-amilóide é a causa ou a consequência da doença.
Mas na semana passada a equipa de Prusiner avançou na compreensão da Alzheimer: propôs, na revista Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), que os depósitos de beta-amilóide são priões.
A história dos priões está ligada às encefalopatias espongiformes, como a doença das vacas loucas e a Creuzfeldt-Jakob, a sua equivalente humana. Prusiner, da Universidade da Califórnia, propôs que estas doenças tinham uma causa infecciosa - mas que não se deviam nem a bactérias nem a vírus. Eram proteínas capazes de se replicarem, mesmo sem terem material genético, a que chamou priões. Nas encefalopatias espongiformes, Prusiner mostrou que os priões de uma certa proteína no cérebro (a PrP) conseguiam converter a sua congénere normal e originar as encefalopatias espongiformes. Durante anos, viu a proposta recusada pela comunidade científica, mas valeu-lhe o Nobel.
No artigo na PNAS, a equipa de Prusiner quis saber se na doença de Alzheimer, na qual também está envolvida uma proteína, ocorria o mesmo. Os cientistas injectaram acumulações de beta-amilóide no cérebro de ratinhos geneticamente predispostos para a Alzheimer. Ao fim de uns meses não só verificaram que os depósitos tinham aumentado como se tinham propagado a todo o cérebro dos animais. Essa disseminação é dos primeiros passos da doença. Com esta mudança de paradigma face à Alzheimer, dizia a equipa, talvez se desvendem os seus mecanismos, para a propagação dos priões.
Agora, a equipa de Martin Hallbeck relata na última edição da revista The Journal of Neuroscience como conseguiu provar que pequenos agregados (oligómeros) de beta-amilóide se propagam de neurónio para neurónio - "algo que muitos investigadores tentaram fazer antes, mas não conseguiram", diz Hallbeck, num comunicado da sua universidade
posted by Pedro Henriques at
4:51 da tarde
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